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科學(xué)家或制造出更好的酶類和蛋白類藥物
  • 發(fā)布日期:2016-03-07     信息來源:      瀏覽次數(shù):2563
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      自然選擇的結(jié)果就是使得蛋白質(zhì)的序列僅僅在可溶解性的水平上展現(xiàn),而這就可以幫助機體行使生理學(xué)的多種功能,然而從生物技術(shù)的應(yīng)用角度來看,研究者們需要這種蛋白至少以改與自然狀態(tài)1000倍來存在,比如在注射前注射管中的抗體藥物;此外這些蛋白質(zhì)也可以被以高純度進(jìn)行分離,而并不在需要分子伴侶的幫助來完成。

      然而蛋白質(zhì)的生物技術(shù)及治療性的應(yīng)用通常會因為蛋白質(zhì)天然可溶性及應(yīng)用需求的錯配而被大大阻礙,于是這就提出了一個問題,即是否天然蛋白質(zhì)序列的可溶性可以在不影響蛋白質(zhì)預(yù)期功能的前提下被改善,于是來自比利時魯汶大學(xué)(KU Leuven)等機構(gòu)的研究人員就在雜志Nature Communications上刊文表示,蛋白質(zhì)序列的易聚合區(qū)域(APRs)的數(shù)量和其可溶性之間存在一種反向關(guān)聯(lián),這就表明APRs的突變抑制或許可以為增加蛋白質(zhì)的可溶性提供一種策略。

      研究者Joost Schymkowitz說道,蛋白質(zhì)的聚集是蛋白質(zhì)產(chǎn)生過程中的一個瓶頸,如今我們基于軟件算法,通過對原始性氨基酸組成進(jìn)行較小的改變來改善蛋白質(zhì)的可溶性,這不僅可以明顯加速生物制品和酶類的生產(chǎn),而且還將幫助我們進(jìn)行后期更多的深入研究。研究者發(fā)現(xiàn),蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中特殊位置的突變會在不影響蛋白質(zhì)穩(wěn)定性或功能的前提下抑制蛋白質(zhì)的聚集,而蛋白質(zhì)可溶性的這些熱點區(qū)域既具有結(jié)構(gòu)性又具有序列依賴性,但可以通過計算機進(jìn)行預(yù)測。

      研究者結(jié)合對大量蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的分析后指出,許多蛋白質(zhì)或許也擁有許多類似的熱點區(qū)域來幫助改善其可溶性;如今他們已經(jīng)聯(lián)合制藥公司在新型藥物的開發(fā)中整合這種新型方法,研究者希望這可以幫助后期開發(fā)出更多新型的蛋白質(zhì)類藥物。

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